Биохимия доступным языком

аминокислота». Значит, у этого вещества есть аминогруппа (NH2) и кислотная группа (СООН), между ними должен быть атом-связка (СН), куда ж без него? Эта тройная структура есть в каждой аминокислоте (кроме пролина). Выходит, все аминокислоты отличаются друг от друга лишь строением радикала, который крепится к атому

Гидрофобные: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин[1];
2. Гидроксиаминокислоты: серин, треонин;
3. Кислые: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота;
4. Амиды: аспарагин, глутамин;
5. Основные: лизин, аргинин;
6. Серосодержащие: цистеин, метионин;
7. Ароматические: фенилаланин, тирозин;
8. Гетероциклические: триптофан, гистидин;

Подскажу, как легче учить формулы аминокислот, используя тот же системный (логический) подход. Вслушайтесь: «аминокислота». Значит, у этого вещества есть аминогруппа (NH2) и кислотная группа (СООН), между ними должен быть атом-связка (СН), куда ж без него? Эта тройная структура есть в каждой аминокислоте (кроме пролина). Выходит, все аминокислоты отличаются друг от друга лишь строением радикала, который крепится к атому-связке. Вот мы и выучили половину. Осталось запомнить только 20 радикалов. И тут уж постарайтесь.

Белки (синоним — протеины) — биологические полимеры, построенные из остатков аминокислот, соединенных друг с другом пептидной связью. Пептидная связь — ковалентная (следовательно — прочная), поэтому белковую нить не так уж легко порвать

1. Каталитическая (ферменты) — важнейшая;
2. Структурная (коллаген, альфа-кератины);
3. Транспортная (альбумин), в том числе и дыхательная (гемоглобин);
4. Защитная (антитела);
5. Регуляторная (белки-гормоны);
6. Сократительная (актин и миозин);
7. Буферная (гемоглобин);
8. Онкотическая (белки плазмы);
9. Резервная (белки плазмы)

— белки;
— липиды;
— углеводы;
— витамины;
— минералы;
— вода.

III. Фибриллярные белки
Высшие структуры фибриллярных белков имеют форму длинной нити, они плохо растворимы в воде. Практически все они выполняют важнейшую структурную функцию. Иначе говоря, из фибриллярных белков построено наше тело. Классификация фибриллярных протеинов по строению:

— α-фибриллярные белки (α-кератины);

— β-фибриллярные белки (β-кератины);

— белки коллагенового типа.

1. α-фибриллярные белки (α-кератины)

α-кератины являются основным структурным компонентом покровных тканей организмов позвоночных. На их долю приходится большая часть сухого остатка кожи и ее производных: волосы, ногти, когти, рога, копыта, иглы, панцирь, чешуя.

а) Первичная структура имеет ряд особенностей: а) много аминокислот с гидрофобными радикалами. Поэтому α-кератины совершенно нерастворимы в воде; б) значительное количество цистеина; в) α-кератины спирализованы по всей длине, а т. к. пролин нарушают спирализацию, в их составе его нет.

б) Вторичная структура α-кератинов — классическая α-спираль (см. выше).

в) Третичную структуру этих протеинов можно рассмотреть на примере построения волоса. Три параллельно расположенных α-спирализованных цепи, с одинаковой направленностью жестко связаны друг с другом большим количеством поперечных дисульфидных связей (для этого и нужен цистеин). Триада спирализованных цепей полого закручиваются относительно друг друга, образуя суперспираль (протофибрилла).

2. β-фибриллярные белки (β-кератины)

В организме позвоночных отсутствуют β-кератины. Эти белки характерны для чуждого нам мира организмов — членистоногих. Наиболее типичные примеры: фиброин шелка и кератин паутины. Основной отличительной особенностью построения подобных белков является β-структура.

а) Первичная структура. В β-кератинах преобладают аминокислоты с маленькими, необъемными радикалами: глицин (до 50%), аланин и др. В составе фиброина шелка, например, 50% глицина. Пептидные цепи β-кератинов плотно прижаты друг к другу, что исключает присутствие крупных аминокислот. Благодаря такой компактности β-кератины являются самыми прочными волокнами в природе.

в) Вторичная структура — классическая β-структура, описанная выше.

3. Фибриллярные белки коллагенового типа

в) гидрофобные.

Замечу, что все связи в третичной и четвертичной структурах образуются только между радикалами аминокислот.

Таким образом, мы видим, что в белковой структуре имеются два вида ковалентных (прочных) связей: пептидная и дисульфидная и три вида нековалентных (слабых) связей: водородные, электрофильные и гидрофобные.

Классическим примером мультимера является гемоглобин (Hb), молекула которого построена из 4-х протомеров, каждый их которых имеет в своем составе небелковую часть — гем, с ионом железа в центре. Именно гем отвечает за связывание и транспорт кислорода.

Выделяют 4 основных типа гемоглобина:

HbА1 — гемоглобин взрослого, его молекула построена из двух α- и двух β-субъединиц. На его долю приходится более 90% общего гемоглобина.

HbА2 — минорный. 2 α и 2 δ частицы. 1% от общего Hb.

HbF — фетальный (2 α, 2 γ). Является основным гемоглобином плода.

HbP — эмбриональный (2 α, 2 ε). Преобладает у эмбриона.

и уравнения реакций придется брать именно оттуда (не переживайте, я укажу, что из письменного материала следует выучить, а что можно пропустить, как ненужное).

Покупать ли ее? Решайте сами. Можно пройти мимо, и (не дай Бог) завалить сессию, можно регулярно платить репетитору немалые деньги, а можно один раз приобрести своего бумажного учителя, и вы быстро убедитесь, что он далеко небесполезен.

Удачи в учебе!